Avis de Soutenance de thèse
lundi 31 août 2026 à 14h00 – Amphi 206
Madame Anaïs Rodriguez-Euzet
Soutiendra publiquement ses travaux de thèse intitulés
Caractérisation fonctionnelle des protéines BOLA dans le maintien des activités plastidiales et mitochondriales chez Arabidopsis thaliana
Ecole Doctorale : GAIA – Biodiversité, Agriculture, Alimentation, Environnement, Terre, Eau
Spécialité : BIDAP – Biologie, Interactions, Diversité Adaptative des Plantes
Etablissement : Université Montpellier
Unité de recherche : IPSiM – Institut des Sciences des Plantes de Montpellier
Direction de thèse : Florence VIGNOLS
Equipe : Sirene – Signalisation nitrate et Régulation par l’Environnement
Devant le jury composé de :
Florence VIGNOLS, Chargé de recherche CNRS – Directeur de thèse
Claire REMACLE, Professeur Université de Liège – Rapporteur
Sébastien THOMINE, Directeur de recherche CNRS / Univ. Paris Saclay – Rapporteur
José LE GOURRIEREC-GENTILHOMME, Maître de conférences Université d’Angers – Examinateur
Jean-Philippe REICHHELD, Directeur de recherche CNRS / Univ. Perpignan – Examinateur
Enric ZELAZNY, Chargé de recherche CNRS – IPSiM – Examinateur
Résumé :
Chez Arabidopsis thaliana, environ 200 protéines essentielles à diverses voies métaboliques nécessitent des centres fer-soufre (Fe-S) pour fonctionner. Ces cofacteurs universels sont indispensables à des processus biologiques fondamentaux comme le transport d’électrons et le repliement des protéines. Cependant, de nombreuses protéines impliquées dans les machineries d’assemblage des Fe-S restent mal caractérisées chez les plantes.
Ce travail révèle que BOLA1 et BOLA4, deux paralogues universels et redondants localisés dans les plastes et les mitochondries, jouent un rôle central dans la livraison des centres Fe-S aux protéines clientes. Déjà connues comme interactants des glutarédoxines monothiols (GRXs), notre projet a permis de révéler leur capacité à interagir avec une autre famille de protéines, les NFUs, protéines navettes des centres Fe-S. BOLA1 et BOLA4 participent à la livraison des centres Fe-S vers 24-kDa, 51-kDa, PSST et SDH2-1, trois sous-unités du complexe I et une sous-unité du complexe II de la chaîne respiratoire mitochondriale, ainsi que vers CNX2, une protéine requise pour la biosynthèse du cofacteur molybdène (Moco).
En conséquence, le double mutant bola1 bola4 présente des défauts de croissance sévères et une forte perturbation du profil protéique : arrêt précoce de la racine primaire, accumulation d’auxine dans le méristème racinaire, émergence précoce de racines latérales, stress oxydant et perturbation de l’homéostasie du fer.
En conclusion, ce travail a permis de montrer que les protéines BOLA1 et BOLA4 agissent de manière redondante pour maintenir la croissance de la racine primaire, l’homéostasie du fer, et la maturation des protéines à centres Fe-S au moins dans la mitochondrie, participant ainsi aux maintiens de la respiration mitochondriale et de la biosynthèse du cofacteur Moco. Ces protéines sont donc des protéines essentielles de la croissance et des acteurs clés de la livraison des centres Fe-S de la voie Iron-Sulfur Cluster (ISC) d’assemblage des centres Fe-S chez Arabidopsis.
Mots clés : Protéines BOLA, Mitochondrie/Chloroplaste, Centre Fer-Soufre, Machineries d’assemblage, Arabidopsis thaliana, Interactomique,