Thèse de Doctorat de l’Université de Montpellier

Mercredi 29 novembre 2017
à 15h – Amphithéâtre 208 Campus La Gaillarde

 

Caractérisation fonctionnelle de protéines en interaction avec l’aquaporine PIP2;1

Chloé Champeyroux
BPMP, équipe Aquaporines

 

Ecole Doctorale : GAIA – Biodiversité, Agriculture, Alimentation, Environnement, Terre, Eau
Spécialité : BIDAP – Biologie, Interactions, Diversité Adaptative des Plantes

 

Composition du jury :
François CHAUMONT, Professeur, Institut des Sciences de la Vie, Université de Louvain, Rapporteur
Laurent NUSSAUME, Directeur de recherche, Institut de Biosciences et Biotechnologies, CEA-CNRS-Université Aix Marseille, Rapporteur
Marie BARBERON, Chercheur associé, Département de Biologie Moléculaire Végétale, Université de Lausanne, Examinatrice
Alain GOJON, Directeur de recherche, UMR Biochimie et Physiologie Moléculaire des Plantes, INRA Montpellier, Examinateur
Véronique SANTONI, Directrice de recherche, UMR Biochimie et Physiologie Moléculaire des Plantes, INRA Montpellier, Directrice de thèse

 

Résumé :
La conductivité hydraulique racinaire (Lpr) traduit la capacité de transport d’eau de la racine. Lors de son trajet du sol vers le xylème, l’eau diffuse au sein de l’apoplasme ou au travers des cellules (voie de cellule-à-cellule). Au niveau de l’endoderme, la diffusion apoplasmique de l’eau est bloquée par le cadre de Caspari et des lamelles de subérine. La voie de cellule-à-cellule dépend principalement de l’activité des aquaporines régulées en partie par des interactions protéiques. Ce travail caractérise de nouveaux interactants de l’aquaporine racinaire PIP2;1 : le récepteur kinase RKL1 et 4 protéines de fonction inconnue appartenant à la sous-famille 1 des Casparian Strip membrane domain Protein Like (CASPL1) (CASPL1-B1/B2/D1/D2). RKL1 est exprimée dans l’endoderme, est capable d’interagir physiquement avec PIP2;1 et stimule in vitro le transport d’eau par l’aquaporine. Cependant, l’inactivation de RKL1 n’affecte pas la Lpr sans que cela ne puisse être expliqué par une redondance fonctionnelle avec son plus proche homologue, RLK902. Une étude bibliographique suggère que l’interaction entre RKL1 et PIP2;1 interviendrait dans une voie de signalisation en réponse à une attaque pathogène. Concernant les CASPL, D1 est exprimé dans tous les tissus, alors que B1, B2 et D2 semblent uniquement exprimés dans des territoires subérisés. Ce profil suggère une implication de B1, B2 et D2 dans une régulation des aquaporines et de la subérisation. Au niveau moléculaire, D2, malgré son interaction physique avec PIP2;1, ne module pas le transport d’eau par l’aquaporine. En revanche, B1 interagit préférentiellement avec PIP2;1 sous une forme phosphorylée et stimule le transport d’eau par l’aquaporine. Au niveau de la plante entière, l’inactivation d’un ou deux gènes CASPL n’affecte ni la Lpr., ni la subérisation. Par contre, l’inactivation de PIP2;1 et PIP2;2 révèle un effet inhibiteur de ces aquaporines sur la subérisation. Cette étude a permis de décrire de nouveaux mécanismes originaux de régulation des aquaporines. Elle pose également, la question de l’existence d’une relation entre les transports d’eau par la voie apoplasmique et par les aquaporines.