Les glutathion transférases (GST) appartiennent à une famille multigénique d’enzymes impliquée dans divers processus biologiques, notamment la détoxication xénobiotique et le métabolisme secondaire. Une GST canonique est formée de deux domaines, le N-terminal adoptant une structure en thiorédoxine et le C-terminal une structure hélicoïdale. L’analyse génomique et phylogénétique basée sur cette organisation de domaine a permis de séparer la famille des GST en 14 classes chez les plantes terrestres. Les GST se distinguent en outre en fonction de la présence d’une cystéine ancestrale (Cys-GST) présente dans les protéines de la famille des thiorédoxines ou de sa substitution par une sérine (Ser-GST). Les Cys-GST catalysent la réduction des réactions de déhydroascorbate et de déglutathionylation tandis que les Ser-GST catalysent les réactions de conjugaison du glutathion et éventuellement l’activité de la peroxydase, les deux activités étant importante pour la tolérance au stress ou la détoxification des herbicides. Grâce à des propriétés non catalytiques appelées ligandines, de nombreuses GST végétales participent également à la liaison et au transport de petits ligands hétérocycliques tels que les flavonoïdes ou les polyphénols. Jusqu’à présent, cette fonction a probablement été sous-estimée par rapport aux autres rôles documentés des GST. Dans cette revue, nous avons d’abord inventorié les Ser-GST dans divers organismes photosynthétiques, y compris les algues, avant de décrire leurs caractéristiques biochimiques et structurelles rapportées et les fonctions cellulaires associées.